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摘要

本文综述了蛋白质微粒的制备方法，特别是乳清蛋白。不同的生产方法，如热诱导和冷诱导，会产生不同的粒子特性。讨论了微粒子在不同粒径、不同体系温度、不同pH和盐条件下的行为。因此，还讨论了包括蛋白质微粒在内的分散体的功能、胶体和流变性行为。最后，阐述了蛋白质微粒可能的应用领域。

关键字

蛋白质、微粒分散

介绍

微颗粒是在其大小，pH，浓度或表面性质方面构建不同类型蛋白质的一种方式。蛋白质微粒可用于乳化，发泡，纹理化，添加功能或受控输送系统[1]。虽然存在许多不同类型的蛋白质可以用于微颗粒中，但含有酪蛋白和乳清蛋白等乳制品蛋白质在文献中进行并研究[2,3]。本综述主要集中在不同环境条件下的乳蛋白的性质，例如pH或盐浓度。

微颗粒主要通过不同的途径主要包括狭窄几何形状中蛋白质的凝胶化。在本综述的第一部分中，将讨论不同方式的蛋白质颗粒形成。考虑到颗粒的含水量，将解释颗粒的第二部分机制。例如，将解释例如，在蛋白质颗粒的生产期间，将解释例如在蛋白质颗粒的生产中靠近PI或远离PI的pH值的物理和化学差异。蛋白质颗粒在分散体或界面处的胶体行为，特别是当存在盐时将在第三部分中解释。类似地，在不同条件下盐存在下蛋白质颗粒的流变行为将是第四部分的主题。在最后一部分中，将解释食品工业中微粒蛋白的当前情况和可能的应用。

微颗粒蛋白的制备

蛋白质的聚集或凝胶化用于使蛋白质颗粒具有更好地对物理化学性质的控制。乳清蛋白的凝胶化主要包括展开步骤，其允许氨基酸的反应性基团重新排列。在此步骤之后，肽链通过疏水相互作用，氢键合，静电相互作用，二硫化物桥和/或范德瓦尔斯相互作用，这取决于所施加的方法[4]。结果，发生蛋白质的重新排列，形成凝胶。

热凝胶越小

热诱导的蛋白质凝胶是最常用的方法，从球状蛋白质，特别是乳清蛋白制造颗粒[5-8]。乳清蛋白是β -乳球蛋白、α -乳清蛋白、牛血清白蛋白和免疫球蛋白的混合物，其变性温度在60ᵒC左右，在此温度以上氨基酸活性基团游离，通过疏水相互作用、氢键和二硫桥[6]使重组成为可能。由于二硫键主要负责不可逆聚集;可以形成稳定的聚集体。骨料的大小，实际上可以称为颗粒，取决于加热时间和温度[9]。

一种名为Simplesse的以蛋白质为基础的脂肪替代品，被解释为由一种名为“微颗粒”的国际专利工艺生产，包括同时加热和混合过程。用牛奶和/或鸡蛋蛋白制成0.1-2.0µm大小的颗粒凝胶。这种大小范围的颗粒在处理或颗粒膨胀后不会产生砂砾感。Simplesse被用于几种甜点和乳制品中作为脂肪替代品，因此感知的乳脂性是一个重要参数[10]。

在另一个研究中，张和钟[3]使用本地乳清蛋白来制备具有比天然蛋白质更好的热稳定性的nm大小的颗粒。在其方法中，通过将蛋白质溶液滴入油相，将蛋白质活性剂分散在包含表面活性剂的油相中的天然蛋白质溶液。在磁力搅拌器上搅拌后，将乳液加热至90℃，高于乳清蛋白（60℃）的变性温度，20分钟。在此步骤中，蛋白质在乳液中产生了水相的网络;发生不可逆的聚集，因此形成硬颗粒。热处理，然后进行冷却步骤，然后使用离心机获得颗粒。为了除去油的残余物，在进一步分析颗粒之前施加与乙醇的洗涤步骤。产生的颗粒的平均直径低于100nm;因此，可以获得透明分散体。

冷凝胶化

冷致凝胶主要包括蛋白质之间的静电相互作用，通常作为加热步骤的组合。在冷凝凝胶中，可以通过酸化[2,11,12]、加盐[9,13-16]或酶交联[17-20]等不同方法来形成聚集体。加热步骤可在团聚体形成之前或之后进行，以使颗粒凝胶，使其不溶[8]。例如，Schmitt和他的同事[8]通过改变pH值诱导乳清蛋白形成聚集体，然后通过加热将这些聚集体凝胶化。另外，Alting和合作者[21]使用预热步骤来生成可溶的b-乳球蛋白聚集体，然后通过酸化将这些聚集体凝胶化。

蛋白质具有净充电，其使它们通过静电排斥来使它们分开，除非它们是ISO-电点（PI）。在PI，蛋白质的总电荷为零，因此蛋白质之间没有排斥。当排斥力通过使pH靠近PI靠近PI而抑制或完全抑制时，蛋白质开始形成聚集体。对于大多数蛋白质，通过酸化达到PI。酸化可以使用酸溶液[2,11]或酸化剂，例如葡萄糖醇δ-内酯（GDL）[22,23]。例如，使用GDL作为酸化剂在两步乳化过程中获得酪乳酸钠颗粒[24]。然而，随着静电力是颗粒形成的主要力，NaCAS颗粒仅在窄的pH范围内稳定。对于低于PI的pH值（pH 3-5）的乳清蛋白颗粒形成，获得棒状颗粒[25]，而在更高的pH值下，可以形成球形颗粒[26]。

蛋白质的酶交联是蛋白质冷凝凝胶化的另一种方法。最常用的交联酶是谷氨酰胺转胺酶，它通过酰基转移机制在蛋白质中发挥作用，其中谷氨酰胺残酸作为酰基供体，赖氨酸残基作为酰基受体[17,19,27]。

影响微颗粒蛋白功能特性的因素

颗粒的形成取决于许多不同的参数，如蛋白质来源或凝胶机制。因此，由于物理和环境因素的不同，颗粒的稳定性对膨胀、水化或崩解的影响也会有所不同。本文以颗粒大小、温度、pH值、盐对颗粒的影响为例进行了讨论。

粒子的大小

在文献中，有很多关于生物起源的不同粒径颗粒的性质的研究，如蛋白质或淀粉[28,29]。在这些研究中，通过不同的方法产生了从几纳米到几百微米的颗粒。例如，在一项关于酸奶的胶凝行为的研究中，发现小的蛋白质颗粒比大的蛋白质颗粒更有效地参与凝胶网络结构。原因是小蛋白质颗粒的表面反应性更高，从而增加了存在的天然蛋白质的相互作用势。当更大的蛋白质颗粒被用于酸奶的形成时，在储存时观察到更高的脱水，这被认为是更大的蛋白质颗粒没有参与网络形成[29]的迹象。在另一项研究中，对不同颗粒的泡沫和乳液的稳定性进行了广泛的研究，并报道了颗粒的多分散性和形状比颗粒的大小更重要。这种现象实际上与稳定化的Pickering效应有关，即粒子稳定乳液或泡沫。

在Pickering乳液或泡沫中，粒子的疏水性、接触角和润湿性受到粒子的化学性质和形状的影响。此外，据报道，颗粒形状的不规则性对稳定泡沫和乳液有积极的贡献，这很可能是由于良好的表面覆盖[28]。

结果表明，粒径对颗粒的溶解度、凝胶强度、发泡能力等功能性能均有影响;然而，粒径并不是影响[30]的唯一主导参数。由于大多数情况下，颗粒的密度、形状和/或表面结构都随着颗粒的大小而变化，将结果解释为参数组合将更加可靠。

颗粒热稳定性

不同研究发现，乳清蛋白颗粒的热稳定性高于天然蛋白[3,31]。将天然蛋白溶液和颗粒分散体加热至蛋白质变性温度以上进行比较。天然蛋白溶液加热后形成凝胶，而颗粒分散仍保持为[31]液体。这一结果表明，蛋白质颗粒在热处理食品和功能性高蛋白食品中具有良好的应用前景。

虽然蛋白质颗粒增加了热稳定性，Sağlam和合作者[26]表明，pH为6.8时产生的WPI颗粒在加热时出现肿胀，表明热不稳定性。在pH为6.8时，蛋白质在凝胶形成过程中具有净电荷;因此，凝胶具有开放的结构。虽然确切的机理尚不清楚，但这些粒子被证明会在受热时膨胀。原因是网络链[26]的不完全变性或洗牌，但这些尚未得到证实。

在另一项研究中，研究了通过加热蛋白质溶液产生的直径约80 μ m的乳清蛋白颗粒的持水能力(WHC)。他们报告说，在更高的温度下加热分散体，颗粒的WHC会增加。例如，在60℃和90℃加热比在30ᵒC加热产生更高的持水率。而90℃长时间加热对颗粒WHC的影响并不显著。这一发现可能与天然蛋白的变性程度有关，也可能影响蛋白质的WHC。

介质的pH值和粒子的pH值

改变分散介质的pH值会改变蛋白质之间的静电相互作用。在pI值处，蛋白质可以形成更密集的聚集体，因为它们之间没有相互排斥;而如果粒子的凝胶化远离pI，则由于蛋白质之间的排斥力，网络结构可能会松散。

当仅通过改变静电相互作用来形成粒子时，粒子在pH范围内略稳定。例如，NaCas颗粒是在pH 3.5下产生的，接近于pI(4.6)，它们只在pH 3和pH 5之间稳定。当pI达到4.6时，即使在较窄的pH范围内，这些粒子的分散也很稳定。在ph3和ph5外，粒子由于强烈的静电斥力[24]而解体。

在另一个研究中，与在pH 6.8中的颗粒相比，发现靠近pH5.5的pH5.5中产生的乳清蛋白颗粒，靠近蛋白质（5.1）的PI，通过热诱导的凝胶化在更宽的pH范围内具有更好的稳定性[26]。由于PI在PI的蛋白质颗粒具有更密集的网络结构，因此它们对pH变化的稳定性和加热的稳定性高于远离PI产生的颗粒。乳清蛋白的凝胶化机制包括通过加热的疏水相互作用和二硫键，其在NaCAS颗粒的凝胶化机制中未被取出。因此，这里只能在pH5.5和pH6.8制备的WPI颗粒之间比较WPI颗粒反对改变pH和加热的WPI颗粒的稳定性。

盐型和浓度在培养基中

盐的加入改变了蛋白质的净电荷，这与酸的作用类似;但其机制与ph诱导的聚集不同。盐离子屏蔽蛋白质的电荷，这是负责排斥力。当蛋白质之间的排斥力减小时，它们开始聚集。

不同的盐离子对蛋白质的影响强度不同。例如，如果盐离子是单价的，就会发生电荷的筛选;而如果盐离子是多价的，除了筛选外，还会有额外的效应，如盐桥的形成或特定离子效应[7,32]。因此，多价离子对蛋白质的聚集更有效，因此诱导聚集的最小浓度低于单价离子[33]。因此，蛋白质粒子的稳定性和完整性不仅取决于浓度，而且还取决于离子[34]的价态。

在Zhang和Zhong[3]的研究中，报道乳清蛋白颗粒的大小不受NaCl浓度(0-400 mM)的影响。然而，随着NaCl浓度的增加，较大的WPI颗粒(一些直径的μ m)呈收缩状态，最大可达500 mM[24]。其原因是随着离子浓度的增加，盐离子的静电斥力降低，从而屏蔽了电荷。研究还发现，与改变一价离子的离子强度相比，使用酸性溶液改变介质的pH值对蛋白质之间的静电相互作用有更强的影响。

研究盐溶液中酪蛋白胶束的水化性能的另一项研究表明，盐离子的浓度增加增加了酪蛋白胶束的水合[35]。酪蛋白胶束，没有任何盐，均为球形，直径约为150nm。加入盐时，取决于盐的浓度和浓度;胶束的形状，尺寸和完整性改变了。例如，添加CACL₂胶束尺寸增加到500 nm，可能是由于混凝作用。由于酪蛋白胶束表面的离子结合，水分子也会根据结合的离子重新定向，从而改变水合性能。如果凝聚不是广泛的，胶束或粒子可以作为单独的实体，离子可能会增加粒子的水合作用。然而，如果有凝结作用降低了与水接触的表面积，那么粒子的水化就不可能。

盐离子与蛋白质的相互作用被广泛研究，特别是在冷凝胶法制备蛋白质颗粒的情况下[34,36-37]，但盐离子与颗粒蛋白质的相互作用的研究还很有限[38]。因此，在这个意义上，盐离子与蛋白质颗粒的相互作用的研究，假设它们的行为是硬的或软的胶体颗粒，可能仍然是一个开放的领域。

微颗粒蛋白在盐溶液中的胶态行为

大多数时候，蛋白质粒子的行为就像胶体粒子，它们可以通过改变表面性质来稳定下来。例如，通过改变pH值增加静电或空间斥力，添加盐，或用聚合物涂层粒子阻止粒子彼此接近，从而防止凝固[39]。在不同盐的存在下，对非食品级颗粒(如乳胶或苯乙烯)的聚集或沉积的稳定性和胶态行为进行了研究。食品级颗粒在盐存在下的研究仍然受到限制，这是由于其独特的性能取决于制造方法[38]。食品级颗粒可视为软颗粒，因为在有限的几何体中存在网状结构。因此，该网络的密度和强度，网络中的物理和化学相互作用，粒子的表面结构和孔隙度都是决定与环境相互作用的重要因素。

盐溶液中的硬胶粒子表现出不同的行为，这取决于盐的类型和浓度[41]。这里，盐型表示阳离子的不同价态。对于一价盐和二价盐，进行电荷筛选;对于多价离子，除了屏蔽外，还可以通过吸附粒子表面相反电荷的离子来实现电荷中和。当离子浓度足以中和粒子表面所有带电斑时，即达到临界凝聚浓度;当斥力减弱时，粒子开始凝结。

软的胶体粒子与硬的胶体粒子具有不同的性质。软粒子的多孔结构和溶胀能力改变了其在盐溶液中的行为。例如，在软粒子的情况下，稳定弥散的粒子的最大体积分数低于相应的刚性粒子的情况。从理论上讲，这是由于软粒子比刚性粒子具有更小的能量势垒，其中包括电势能和范德华能。盐离子改变了硬颗粒表面的性质，而离子可以通过表面的孔隙渗透到软颗粒中。由于这种渗透作用，颗粒内部凝胶网络的强度会发生变化。因此，粒子的胶态稳定性随膨胀、散失或收缩而变化。

微颗粒蛋白在盐溶液中的流变性行为

软蛋白质颗粒受其环境影响。盐离子能够以两种不同的方式改变颗粒的行为。其中一个正在改变颗粒之间的静电相互作用。在这种情况下，蛋白质颗粒可以用作硬胶体颗粒，并且静电相互作用发生在颗粒表面。在第一种情况下，如果在表面和颗粒处发生排斥力的变化，并且颗粒表现为硬颗粒，则排斥力的降低将产生颗粒的凝结。形成较大的颗粒，并且可以根据颗粒和离子强度的体积分数来观察相分离。另一种方式正在改变粒子内的相互作用，该粒子在凝胶网络结构内。在这种情况下，由于令人厌恶的力量增加或降低，凝胶网络结构正在发生变化。由于改变，颗粒可能收缩或膨胀，从而改变颗粒的物理性质，例如尺寸，密度或硬度[24]。在这两种情况下，如果静电排斥力高，分散体的粘度趋于增加。 When electrostatic repulsion is between the particles, their effective volume fraction would increase in dispersion, which possibly increases the viscosity of the dispersion. Similarly, when electrostatic repulsion is inside the gel network, particle tends to swell, which also increases the viscosity.

含果胶和NaCas的软水凝胶颗粒的流动行为表明，在恒定剪切速率下，NaCl浓度增加至100 mM时，分散体的黏度降低，而NaCl浓度从100 mM增加至400 mM时，分散体的黏度增加[25]。这主要是由于颗粒的有效体积分数随孔隙率和颗粒形状的变化而变化。此外，盐浓度越高，沉积物层越厚，也增加了分散剂的粘度。在同一研究中，水凝胶颗粒分散体随着剪切速率的增加表现出剪切减薄行为。另外，在另一项研究中，高颗粒体积分数的乳清蛋白颗粒显示出在高剪切速率值下的剪切增稠行为，这可能是因为颗粒与共溶剂的相互作用[24,42]。

利用食物中的微粒蛋白质

诸如微粒的构造修饰可以仅使用蛋白质溶液或作为不同成分的组合，例如蛋白质和多糖[43]。这种修饰允许具有不同物理或化学性质的颗粒，因此在食品中使用这种颗粒的原因因增加的蛋白质浓度而变化为脂肪替代物[38]。

一个例子是使用乳清蛋白基颗粒作为低脂肪马苏里拉奶酪中的脂肪替代品[44]。当使用乳清蛋白的颗粒时，还报告了Mozzarella奶酪的熔化性能和总水分含量的增加。使用与脂肪替代品相同的乳清蛋白颗粒，其他研究人员生产低脂肪（6％）和无脂肪（0.5％）冰淇淋[45]。根据感官板，发现低脂肪冰淇淋与全脂肪对照样品相当，而无脂肪冰淇淋在粘度，平滑度和口涂层特性上得分。作为纹理改性剂，乳清蛋白质颗粒也用于低脂肪酸奶制造和天然乳清蛋白[29]。颗粒与天然蛋白质的较低比例导致脂肪素和粘度值较高，并降低了缩小作用。

通过GDL冷凝凝胶和热凝凝胶制备的乳清蛋白颗粒被用于无谷蛋白面包配方作为质地增强剂[46]。粒径分布较大，从100 nm到100µm。用蛋白质颗粒对面包进行校对和烘焙，在无谷蛋白面包面团的配方中显示出良好的结果。

蛋白质的另一个用途是制造生物活性化合物的胶囊和壳材料，从而制造受控传递的胶囊材料[47]。例如，在蛋白质的等电点，蛋白质壳或蛋白质颗粒处于致密状态，因此它们可以将生物活性化合物保持在其结构内或其结构内。当这些粒子远离pH值时，结构网络中的排斥力会随着pH值的增加而增加，从而增加网络中链之间的开口。因此，生物活性化合物可以以可控的方式从颗粒中释放出来。

提出了蛋白质颗粒潜在的应用前景，即生产高蛋白医疗饮料[24]和酸化牛奶饮料[24]。由于在饮料生产过程中，蛋白质在超过一定浓度的情况下，很容易受到热作用的影响，如聚集、凝固或凝胶作用，因此控制产品的质地很重要。粘度的增加对所选产品是有害的。另外，酸化的饮料，如牛奶制品，如开菲尔或果汁，可能含有少量的天然蛋白质，而如果蛋白质以微粒形式存在，饮料中蛋白质的浓度可以提高，而不会改变产品的结构和感官属性。

结论

在本综述中，解决了设计的蛋白质颗粒，其行为和使用区域的重要性。为了制备颗粒，使用主要使用热诱导或冷诱导的方法。两种方法的组合也用于颗粒制剂。发现pH，胶凝温度和离子强度影响颗粒的水合和溶胀;与尺寸分布或形状相比，发现软颗粒的大小对水合性能较小。颗粒分散体的稳定性来自溶液的离子强度影响。粒子分散体的胶体和流变行为主要来自颗粒的硬度和凝胶网络的多孔结构。这些物理化学性质对具有不同功能性质的食物中使用的这种颗粒具有柔韧性，例如纹理剂，稳定剂或封装研究。蛋白质颗粒已经用于冰淇淋，酸奶和奶酪中，并且将来可能用于医疗和酸化的牛奶饮料中。

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